?遍在蛋白（Ubquitin）（Ub）是在整個真核細胞中發現的高度保守的76個氨基酸蛋白。Ub介導的信號傳導調節著大量的細胞過程，包括靶向的蛋白質降解，細胞周期進程，DNA修復，蛋白質運輸，炎癥反應，病毒出芽和受體內吞作用。其中目標蛋白用單個或多個單體的Ub（附著在底物上多個位點的單體Ub）或聚合物的Ub鏈標記（Fushman and Walker，2010）。近的論證表明，泛素本身可以通過PTEN激酶誘導的假定激酶1（PINK1）的磷酸化作用進行修飾，這為連接細胞中兩個重要的信號通路提供了重大突破。磷酸化和泛素化（Kane等人，2014； Kazlauskaite等人，2014； Koyano等人，2014）。幾項研究表明，PINK1將Ser65上的泛素直接磷酸化，該殘基也是Parkin Ubl域共有的殘基（Kane等，2014； Kazlauskaite等，2014； Koyano等，2014）。Parkin被Ser65磷酸化的泛素激活，其方式與泛素與靶蛋白上賴氨酸殘基結合的能力無關。人們認為，Parkin引發和激活的機制是通過在Ser65上PINK1磷酸化誘導的構象變化，然后在RING1域上結合PINK1 Ser65磷酸化的泛素而發生的，從而優化了Parkin的泛素化活性（Kazlauskaite等人，2014年； Koyano et al。，2014）。
磷酸化蛋白質組學研究已經發現了幾種磷酸化肽，它們與泛素蛋白酶體途徑（UPP）的蛋白質具有同源性，包括泛素（已鑒定出pThr7），泛素類似物修飾劑和含有泛素結合結構域的蛋白質（Bian等，2014; Bennetzen等，2010； Kettenbach等，2011； Sharma等，2014）。
因此，在這種磷酸蛋白質組學研究中已經確定的磷酸化泛素的生物素化形式提供了探測這些物種在信號傳導途徑中可能作用和功能的工具（例如在下拉/捕獲分析中）。
生物素-Ahx-泛素（pThr7）（Cat＃60-0203-050）是一種磷酸化的泛素，可與非磷酸化的對照生物素-Ahx-泛素（合成）（Cat＃60-0201-050）一起用于實驗中。
參考：
Bennetzen MV，Larsen DH，Bunkenborg J，Bartek J，Lukas J和Andersen JS（2010）在DNA損傷反應過程中，核蛋白質組的位點特異性磷酸化動力學。分子細胞蛋白質組學，9，1314-1323。
邊燕，宋C，程K，董敏，王芳，黃潔等。（2014）一種酶輔助的RP-RPLC方法，用于深入分析人肝磷酸化蛋白質組。蛋白質組學雜志，96，253-262。
Fushman D和Walker O（2010）使用分子模型探索了聚泛素構象的連鎖依賴性。Journal of Molecular Biology，395，803-814。
Kane LA，Lazarou M，Fogel AI，Li Y，Yamano K，Sarraf SA等人（2014）PINK1磷酸化泛素以激活Parkin E3泛素連接酶活性。J Cell Biol，205，143-153。
Kazlauskaite A，Kondapalli C，Gourlay R，Campbell DG，Ritorto MS，Hofmann K等。（2014）Parkin被Ser65處泛素的PINK1依賴性磷酸化激活。生物化學雜志，460，127-139。
Koyano F，Okatsu K，Kosako H，Tamura Y，Go E，Kimura M等人（2014）泛素被PINK1磷酸化以激活Parkin。自然，510，162-166。
Sauve V和Gehring K（2014）磷酸化的泛素：Parkin激活中PINK1的新陰影。細胞研究，24，1025-6。
Sharma K，D'Souza RC，Tyanova S，Schaab C，Wisniewski JR，Cox J等人（2014）超深層人類磷酸化蛋白質組揭示了基于Tyr和基于Ser / Thr的信號轉導的*調節性質。Cell Rep，8，1583-1594。
Shiromizu T，Adachi J，Watanabe S，Murakami T，Kuga T，Muraoka S等人（2013）鑒定neXtProt數據庫中的缺失蛋白和PhosphoSitePlus數據庫中未注冊的磷酸肽，這是以染色體為中心的人類蛋白質組計劃的一部分。J蛋白質組研究，12，2414-2421。
